Физика подлинного белка Finkir Step Jiden Cen Science Press 9787030376985 Структурная классификация белка
Вес товара: ~0.7 кг. Указан усредненный вес, который может отличаться от фактического. Не включен в цену, оплачивается при получении.
Описание товара
 |
Ценообразование98.00
ИздательScience Press
Издание1
Опубликованная датаиюнь 2013
формат16
авторРоссия А.В. Финкельштейн Россия О.Б. Путицын Ли Анбанг
УкраситьОплата в мягкой обложке
Количество страниц348
Число слов441000
Кодирование ISBN9787030376985
«Физика белков» — это систематическая работа в области исследований в области физики белков. Ее написали всемирно известные российские ученые А.В. Финкельштейн и О.Б. Путицына на основе их конспектов лекций при преподавании курса физики белков студентам РАН и Московского университета. Оно имеет высокую теоретическую и академическую ценность.«Физика белков» имеет широкий спектр содержания, включая структурную классификацию белков, денатурацию и сворачивание, прогнозирование и проектирование структуры и т. д. Ее основная цель - изучение проблем, связанных с белками, с точки зрения и методов физики (особенно статистической физики и термодинамики).«Физика белков» рассказывается шаг за шагом и объясняет глубокие вещи простыми словами. Он не только знакомит с основными вопросами, связанными с белками, простым и понятным языком и дает соответствующие математические оценки на упрощенном и традиционном китайском языке, но также тщательно анализирует и обсуждает ключевые вопросы исследований в этой области на высоком уровне, что очень помогает и вдохновляет на исследовательские идеи.Английская версия «Физики белков» принята в качестве учебника для смежных курсов во многих университетах США, Великобритании, Германии и других стран.
Китайская версия ПРЕДИСЛОВИЕ
Предисловие (третье русскоязычное издание)
Предисловие (английская версия второго издания)
Предисловие (**английская версия)
Введение
1 лекция
Основные функции белков.Аминокислотная последовательность определяет пространственную структуру, а пространственная структура определяет функцию.Обратное неверно.Глобулярные белки, фибриллярные белки и мембранные белки.Первичная, вторичная, третичная и четверичная структура белков. Биосинтез белка. Сворачивание белков in vivo и in vitro.посттрансляционная модификация
Фундаментальные взаимодействия внутри белков и окружающей их среды
2 лекции
Стереохимия аминокислотных остатков L-формы.Ковалентные связи и углы между ними.Колебания ковалентных связей.Вращение вокруг ковалентных связей.Пептидная группа.Цис (транс) и транс (цис) Пролин (Про)
3 лекции
Взаимодействие Ван-дер-Ваальса: притяжение на расстоянии, отталкивание на коротком расстоянии.Допустимые конформации аминокислотных остатков (диаграмма Раграна для глицина, аланина, валина и пролина)
4 лекции
Воздействие на водную среду.водородная связь.Электрическая природа водородных связей.Энергия водородных связей.Геометрия водородных связей в кристаллах.Релаксация водородных связей в воде.Понятия энтропии и свободной энергии.Водородные связи в пептидной цепи заменяют водородные связи между цепью и водой; в результате водородные связи в пептидной цепи приобретают энтропийные свойства (в водной среде)
5 лекций (дважды)
Основы термодинамики.Свободная энергия и химический потенциал.Гидрофобный эффект.Их связь с необходимостью насыщения водородных связей в воде.Доступные для воды неполярные поверхности аминокислот и их гидрофобность
6 лекций (дважды)
Влияние водных сред на электростатические взаимодействия.Электростатические поля на белках и внутри них.Диэлектрический коэффициент.Экранирование заряда в растворах солей.Измерение электрических полей в белках с помощью белковой инженерии.Дисульфидные связи.Ключ распределения
вторичная структура полипептидной цепи
7 лекций
Вторичная структура полипептидов.Спираль: 27, 310,&альфа;,&пи;,поли(Про)II. антипараллельный и параллельный&бета; структура,&бета; поворот.Экспериментальные методы определения вторичной структуры
8 лекций
Основы статистической физики.Связь температуры с изменениями энергии и энтропии.Вероятность различных энергетических состояний (распределение Больцмана-Гиббса).Функции распределения и их связь со свободной энергией.Конформационный переход.Фазовый переход первого порядка (“ все или нет”концепции перехода) и нефазового перехода.Внутренняя энергия процесса конформационного преобразования для преодоления барьера свободной энергии.**Понятие теории скорости реакции.Параллельный процесс и последовательный процесс. Характеристическая скорость процесса диффузии
9 лекций
&альфа;свободная энергия инициализации и удлинения спирали.Теория Ландау и нефазовая изменчивость перехода спираль-клубок.Размеры кооперативных участков при переходе спираль-клубок.&альфа; устойчивость спирали в воде.&бета;устойчивость конструкции в воде.&альфа;&бета;Скорость формирования структуры.“&Rdquo; что это?
10 лекций
Свойства боковых групп аминокислотных остатков.Аминокислотные остатки участвуют во вторичной структуре. Аланин (Ala), глицин (Gly), пролин (Pro), валин (Val).Неполярные, короткие полярные и длинные полярные группы боковых цепей.Группы заряженных боковых цепей.Гидрофобная поверхность вторичной структуры белка
Пространственная структура белка
11 лекций
Фибрин, его функции и периодическая первичная и вторичная структура;&альфа; кератин,&бета; протеины шелка, коллаген.длинный&альфа; спиральный и широкий&бета; сборка деталей.Белок, образующий матрикс; эластин.Белковые генетические дефекты и болезни.амилоидные фибриллы
12 лекций
Мембранные белки, их структурные и функциональные свойства.Бактериородопсин, рецептор и G-белок, порин.Центр фотосинтеза.Избирательная проницаемость мембранных каналов.Как работает центр фотосинтеза.Понятие туннельного эффекта.Концепция фотонно-конформационного взаимодействия
13 лекций
глобулин.Упрощенное представление белковых глобулярных структур;структурная классификация.&Структура бета-версии; тип белка:&бета;фальцованные листы, их продольная и вертикальная ортогональная сборка.&бета;В белках преобладают антипараллельные структуры. Сложите деталь, повернув ее вправо.&бета;топология белка
·xii
14 лекций
&Структура белков альфа-типа.Пучки спиралей и слои спирали.&альфа;квазисферическая модель, состоящая из спиралей.&альфа; компактная сборка под спиральным контактом.α/&бета; Тип структуры белка:&альфа; параллельно спиральному покрытию&бета;сложенный лист иα/&бета; цилиндр.β-α-&бета; субъединичная топология.α+&Структура белков бета-типа. Между строением белка и его функцией нет прямой связи.
15 лекций
Классификация белковых структур. Сворачивания белковой цепи не наблюдалось.“”, хотя их“Микроэволюция&рдкво;. Дупликация и специализация генов.Эволюция, возникающая в результате смешивания доменов.“ стандартный”Структура третьего уровня.Роль аминокислот в первичной структуре глобулярных белков.“Квазислучайный”Перемежающаяся типичность, контрастирующая с периодической структурой фибрина и блочной структурой мембранных белков.Физические принципы построения белковой сферы.Основное правило, наблюдаемое в белковых глобулярных структурах: существуют индивидуальные&альфа; и&бета; слой; редкое перекрытие петель; редкая параллельность соседних структурных сегментов по цепи; редкий левыйβ-α-&бета; спираль.Редко присутствует в структуре“Дефицит энергии&rdquo“Дефект энтропии”, это&Ldquo; дефект”С возможностью сделать&Ldquo; дефект”Отношения между относительной редкостью стабилизированных последовательностей протеина.правило большинства
16 лекций
Какую вторичную структуру можно ожидать для случайных и квазислучайных аминокислотных последовательностей?Возможно доменное построение устойчивых пространственных структур из квазислучайных длинных последовательностей.Квазибольцмановская статистика деталей структуры белка.Квазибольцмановская статистика возникает в результате физического выбора стабильных белковых структур.Влияние стабильности структурных элементов на строгость отбора первичной структуры непрерывной пространственной структуры глобулярных белков, или другими словами: почему одни белковые структуры встречаются часто, а другие редко, какая структура находится в центре большой белковой глобулы,&альфа; или&бета;стоит ли этого еще ждать?“Энтропийный дефект&rdquo“Дефицит энергии”Соединение между.Глобулярные белки – это“Выбрано”Оно появилось из-за случайных пептидных цепей?белковая инженерия“Протеин полезен”Выбор случайных последовательностей
Координированные переходы в белковых молекулах
17 лекций (дважды)
Денатурация белков.Естественно развернутые белки.Совместная трансформация.Обратимость денатурации белков.Денатурация глобулярных белков – это“ все или нет”Тип преобразования.“ все или нет”Критерий Вант-Хоффа для преобразования типа. Тепловая денатурация и холодная денатурация.Диаграмма фазового состояния белковой молекулы.Как выглядит денатурированный белок?Клубки ниток и расплавленные шарики.Неоднородность расплавленного шара.“ обычный”Когда полимерная сфера расширяется, ее не существует.“ все или нет”Тип фазового изменения
18 лекций
Почему происходит денатурация глобулярных белков“ все или нет”Изменить?Дезорганизация компактного ассемблера ядра белка и высвобождение групп боковых цепей.Растворитель проникает в денатурированный белок, глобула расплава разрушается, и цепь денатурированного белка разворачивается по мере увеличения силы растворителя.Энергетический разрыв между нативной складкой белковой цепи и другими ее глобулярными складками: основное физическое различие между белковыми цепями и случайными макромолекулярными гомополимерами.“Избранный”Разница между полимерными гетерополимерами (с энергетическими зазорами) и статистическими полимерными сополимерами при плавлении
·xiii
19 лекций
Формирование белковых структур in vivo и in vitro.Вспомогательные механизмы автофолдинга in vivo: котрансляционный фолдинг, молекулярные шапероны и другие.Спонтанное самоскладывание возможно in vitro.“Парадокс Левинталя&рдкво;.Эксперименты по сворачиванию белков в неклеточных системах и о словах“In vitro”различное понимание. Иерархические механизмы автосворачивания белков.Метастабильные (накапливающиеся) промежуточные продукты сворачивания обнаружены во многих белках.расплавленный шар—&-Промежуточные соединения сворачивания белков, которые обычно, но не обязательно, наблюдаются в нативных условиях.Простейшее (одноэтапное) сворачивание некоторых белков без накопления метастабильных интермедиатов.Автоматическое сворачивание мембранных белков
20 лекций
Одноэтапное сворачивание малых белков.Теория переходного состояния.Экспериментально найдите и изучите нестабильные переходные состояния при сворачивании белков.Складчатое ядро нативной белковой структуры.Экспериментальные наблюдения за ними с использованием методов in vitro в белковой инженерии.Механизм нуклеации сворачивания белка
21 лекция
“Парадокс Левинталя&Решение rdquo;: сеть путей быстрого складывания автоматически направляет пептидную цепь к достижению стабильной структуры.Все, что для этого необходимо, — это наличие четкого энергетического разрыва между нативной складкой пептидной цепи и другими глобулярными складками.Обсуждение необычно медленного формирования стабильных структур в некоторых белках (серпинах и прионах). белок“Нэнцзин&рдкво; концепция.Структура белка: физика самоорганизации и естественный отбор самоорганизующихся цепей
Прогнозирование и дизайн белковых структур
22 лекции
Необходимость прогнозирования структуры белка на основе аминокислотной последовательности.структура и функция белка на основе гомологии последовательностей“ идентификация&рдкво;.Профиль первичной структуры семейства белков.Ключевые участки и функциональные сайты белковой структуры.Высвобождение стабильной пространственной структуры белковых цепей.структура белка&Ldquo; шаблон&рдкво;.Мы всегда вынуждены судить о предсказанных структурах белков на основе частичных взаимодействий, действующих в цепи.Результат: вероятностный прогноз.Взаимодействия, которые стабилизируют и разрушают вторичную структуру полипептида.Расчет вторичной структуры неглобулярных пептидов.Прогнозирование вторичной структуры белка
23 лекции
Обзор методов прогнозирования пространственной структуры белков по аминокислотным последовательностям.База данных структуры белков.Универсальные предсказания складки для отдаленных гомологичных цепей уменьшают неопределенность в идентификации структуры белка.Структурная геномика и протеомика.Биоинформатика.Белковая инженерия и дизайн белков.Первые успехи в разработке структуры белка
·xiv
Физика функции белка
24 лекции (дважды)
Функция и структура белка.Основные функции.Связывающие белки: ДНК-связывающие белки, иммуноглобулины.Ферменты.Активный центр: сферический функциональный фермент&Ldquo; дефект&рдкво;.Жесткость белка важна для основной функции фермента.Каталитические и субстратсвязывающие центры.ингибирующий эффект.кофактор.поливалентные ионы.Механизм ферментативного катализа.Пример: сериновая протеаза.Теория переходного состояния в катализе и ее демонстрация методами белковой инженерии.Абзимы.Каталитическая специфичность.“Кнопочный замок” концепция
25 лекций
Комбинация функций.Перенос субстрата из одного активного центра в другой.“Двухслойный экран”Увеличьте функциональную специфичность.Относительная независимость структуры белка от его основной ферментативной активности.Видимые связи между структурой белка и его окружением.Соответствие основной функции белка его структуре.Индуцированная посадка.Мобильность белковых доменов.Движение белковых доменов в эволюции.Доменная структура: киназа, дегидрогеназа.Аллостерические: Взаимодействия катионных центров.Аллостерическая регуляция функции белков.Аллостерия и четверичная структура белков.Гемоглобин и миоглобин.Механизм сокращения мышц.миофиламентная ходьба
PostScript
Постмодель
Рекомендация
Упражнения, решения и комментарии
индекс
Цветная трехмерная иллюстрация