- Таобао
- Книги / Журналы/ Газеты
- Наука
- Науки о жизни
- 42467182027
[Подлинная бесплатная доставка] Биохимические принципы (2 -е издание) Второе издание Zhang Chufu отредактировало высшее образование.

Вес товара: ~0.7 кг. Указан усредненный вес, который может отличаться от фактического. Не включен в цену, оплачивается при получении.
Описание товара
- Информация о товаре
- Фотографии

Издательство: Higher Education Press; 2-е издание (1 февраля 2011 г.)
Мягкая обложка: 643 страницы.
Язык: упрощенный китайский
Кайбен: 16
ISBN: 9787040299786
Штрих-код: 9787040299786
Размер изделия: 28,2 х 21,6 х 2,6 см.
Товарный вес: 1,2 кг
Бренд: пресса высшего образования
ASIN: B004S8GG6W

«Принципы биохимии (2-е издание)» опубликованы издательством Higher Education Press.
По сравнению с первым изданием в «Принципы биохимии (2-е издание)» под редакцией Чжан Чуфу добавлены:“Мембраны и материальный транспорт&rdquo“Преобразование сигнала”Две главы и положить“Обзор метаболизма&rdquo&«Биоэнергетика»”Две главы объединены в одну“Обзор метаболизма”Одна глава.Во избежание дублирования и в целях обеспечения связности содержания всей книги,“Регуляция метаболизма вещества и механизм действия гормона”Одна глава, включая соответствующее содержание в соответствующие главы.В этой редакции, кроме главного редактора, другими авторами являются вновь приглашенные преподаватели с богатым педагогическим опытом.Процесс редактирования сочетает в себе многолетний опыт редактора в преподавании и исследованиях биохимии, а также ссылки на превосходные зарубежные учебники. Содержание было значительно скорректировано, обновлено и дополнено, многие главы переписаны.
Книга «Принципы биохимии (2-е издание)» под редакцией Чжан Чуфу была встречена читателями с момента выхода первого издания.Эта редакция сочетает в себе многолетний опыт редактора в преподавании и исследованиях биохимии, а также опыт Уханьского университета.“ биохимический”Основываясь на опыте построения национальных курсов качества и ссылаясь на известные зарубежные учебники, содержание было значительно отрегулировано, обновлено и дополнено, и многие главы были переписаны.Новое в версии 2“Биологические мембраны и материальный транспорт&rdquo“Преобразование сигнала”“Обзор метаболизма&rdquo&«Биоэнергетика»”Две главы объединены в новую“Обзор метаболизма”Одну главу и положить“Регуляция метаболизма вещества и механизм действия гормона”Соответствующее содержание одной главы объединено в соответствующие главы.Второе издание имеет следующие характеристики: ① Умеренная длина, основное и новое содержание, студентам удобно читать, понимать и осваивать основные принципы биохимии; ② Ключевые точки подсвечиваются, точки и линии объединяются, а точки ведут на поверхность; ③ Подчеркивается жизнеспособность биохимии и подчеркивается связь между главами, что способствует развитию у студентов способностей научного мышления, а также синтеза, анализа и применения знаний.«Принципы биохимии (2-е издание)» можно использовать в качестве учебного пособия для специалистов по биологическим наукам в общеобразовательных университетах, обычных колледжах, политехнических институтах, медицинских школах и сельскохозяйственных колледжах.Его также можно использовать в качестве справочника для преподавателей, исследователей и аспирантов смежных специальностей.

Глава 1 Введение в биохимию
Раздел 1 Биологические организмы состоят из биологических молекул
1. Биомолекулы
(1) Биомолекулы представляют собой углеродсодержащие соединения.
(2) Биомолекулы иерархичны.
2. Клетки — основные единицы жизни
3. Биологические макромолекулы содержат информацию о жизни.
(1) Биологические макромолекулы и их компоненты направлены.
(2) Белки (включая ферменты) и нуклеиновые кислоты являются биологическими информационными молекулами.
(3) Характерная трехмерная конформация биологических макромолекул.
(4) Нековалентные силы поддерживают структуру биологических макромолекул.
(5) Структурная взаимодополняемость определяет взаимодействие биомолекул и влияет на состояние жизни.
(6) Жизнедеятельность ограничена узкой средой.
Раздел 2 Вода – носитель жизни
1. Молекулярная структура воды
2. Значение воды в биохимии.
3. Характеристики растворителя воды.
4. Гидрофобные взаимодействия и изменение свободной энергии неполярных веществ.
5. Амфотерные соединения.
6. Влияние растворенного вещества на свойства воды
7. Ионизация воды
8. Кислотно-щелочная химия
(1) Кислота является донором протонов.
(2) Сила кислоты
(3) pH раствора определяется относительным содержанием кислоты и щелочи.
9. Буферная система
Раздел 3. Связь биохимии с другими дисциплинами.
1. Связь биохимии с химией, физикой и математикой.
2. Связь биохимии с другими дисциплинами биологии.
три,“ биохимический”Чему учиться? Как учиться?
(1) Что изучать?
(2) Как учиться?
краткое содержание главы
упражнение
Глава 2. Аминокислоты и белки
Раздел 1 Аминокислота
1. Виды и структуры аминокислот
(1) Структурная общность аминокислот.
(2) Различия и классификация структур боковых цепей аминокислот.
(3) Символы сокращений названий аминокислот.
два,“Нестандартный”Аминокислоты
3. Конфигурация аминокислот
4. Свойства аминокислот, поглощающие УФ-излучение.
5. Кислотно-основные свойства аминокислот
(1) Свойства амфифильной диссоциации аминокислот.
(2) Кривая кислотно-основного титрования аминокислот.
(3) Кривая титрования может предсказывать изменения заряда аминокислот.
Раздел 2. Разделение и анализ аминокислот
1. Электрофоретическое разделение аминокислот.
2. Ионообменная хроматография – эффективный метод разделения аминокислот.
Раздел 3 Пептиды и белки
1. Пептиды, пептидные связи и пептидные цепи.
2. Диссоциационные свойства пептидов и белков.
3. Биоактивные пептиды
4. Содержание исследования структуры и функции белка.
Раздел 4. Разделение белков
1. Растворимость белков и высаливание.
2. Ионообменная колоночная хроматография – эффективный метод разделения белков.
3. Гидрофобная (взаимодействующая) хроматография.
4. Гель-фильтрационная хроматография является распространенным методом очистки белков.
5. Специфичность белка-лиганда и разделение с помощью аффинной хроматографии.
6. Технология электрофореза – эффективный метод анализа и идентификации белков.
(1) Электрофорез в неденатурирующем полиакриламидном геле.
(2) Электрофорез в ДСН-полиакриламидном геле (ДСН-ПААГ).
(3) Двумерный электрофорез
(4) Капиллярный электрофорез
(5) Обнаружение белка после электрофореза
Раздел 5. Определение первичной структуры белков
1. Содержание и методы определения первичной структуры.
(1) Терминальный анализ
(2) Разбор дисульфидных связей
(3) Анализ аминокислотного состава
(4) Частичный гидролиз пептидных цепей.
(5) Анализ аминокислотной последовательности пептидных фрагментов
(6) Фрагменты перекрываются для восстановления аминокислотной последовательности полной пептидной цепи.
2. Определение последовательности гена белка может определить первичную структуру белка.
3. Биологическое значение определения первичной структуры белка.
(1) Эволюция аминокислотных последовательностей белков
(2) Дупликация генов и семейства белков
(3) Анализ последовательности может выявить индивидуальные различия в первичной структуре белка.
Раздел 6 Протеомика
1. Основные понятия протеомики и протеомики
2. Композиционная протеомика и сравнительная протеомика
3. Методы исследования протеомики
(1) Подготовка проб
(2) Разделение проб
(3) Анализ изображения
(4) Анализ идентификации белка
(5) Протеомная биоинформатика
краткое содержание главы
упражнение
Глава 3. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Раздел 1. Методы исследования пространственной структуры белков.
1. Рентгеноструктурная дифракция является основным методом изучения пространственной структуры белков.
2. Изучение конформации жидких белков методом спектроскопии ядерного магнитного резонанса.
Раздел 2. Основные элементы построения структуры белка.
1. Структура пептидной группы
2. Конформацию основной цепи полипептидной цепи можно описать торсионным углом.
3. Разрешенные конформации полипептидов можно предсказать с помощью диаграмм Лагранжа.
4. a-спираль представляет собой правильную конформацию основной цепи.
5. Lu-структура также представляет собой регулярную конформацию основной цепи.
6. Угловые и кольцевые конструкции
(1) Угол рта
(2) Кольцевая конформация
(3) Неупорядоченная структура
Раздел 3 Фиброзный белок—&- Структурное вещество клеток и тканей
1. а-кератин—&мдаш;скрученная спираль
2. Фиброин шелка
3. Коллаген
Раздел 4 Глобулярные белки и третичная структура
Некоторые характеристики структур первого и третьего уровня
(1) а-спираль и р-лист являются основными структурными элементами глобулярных белков.
(2) Положение групп боковых цепей аминокислотных остатков меняется в зависимости от полярности.
2. Супервторичная структура и домены.
(1) Супервторичная структура
(2) Структурная область
3. Белковые мотивы или домены являются основой классификации структуры белков.
4. Сравнение третичных структур может выявить эволюционные связи.
5. Сворачивание белка
(1) Складывание полипептидных цепей — естественный и упорядоченный процесс.
(2) Для сворачивания белка необходимы дополнительные белки.
6. Силы, способствующие образованию и стабилизации специфических конформаций белка.
(1) Гидрофобный эффект
(2) Водородная связь
(3) Электростатическое взаимодействие
(4) Дисульфидная связь
7. Первичная структура белка определяет его трехмерную структуру.
(1) Денатурация белка приводит к разрушению пространственной конформации и потере биологической активности.
(2) Эксперименты по рефолдингу доказывают, что пространственная конформация белка определяется его первичной структурой.
(3) Прогнозирование структуры белка
Раздел 5 Олигомерные белки и четверичная структура
1. Содержание исследования четырехуровневой структуры.
2. Симметрия олигомерных белков
3. Определение субъединичного состава
(1) Метод гибридизации дает информацию о четвертичной структуре.
(2) Метод перекрестных связей
4. Значение существования белков-олигомеров.
(1) Улучшение стабильности белка
(2) Субъединицы сходятся, образуя активный центр фермента.
(3) Синергия
(4) Генетическая экономика и эффективность
Раздел 6. Взаимосвязь между конформацией и функцией белка
1. Физиологические функции гемоглобина и миоглобина.
2. Структурные особенности гемоглобина и миоглобина.
(1) Структура миоглобина
(2) Структура гемоглобина
3. Кривые оксигенации гемоглобина и миоглобина.
……
Глава 4 Фермент
Глава 5 нуклеиновая кислота
Глава 6. Строение и биологические функции углеводов.
Глава 7 Липиды
Глава 8. Биопленка и ротация материалов
Глава 9 Преобразование сигнала
Глава 10. Общее введение в обмен веществ.
Глава 11. Гликолиз и фосфотенозный путь
Глава 12. Цикл лимонной кислоты
Глава 13. Перенос электрона и окислительное фосфорилирование.
Глава 14. Глюконеогенез и метаболизм гликогена
Глава 15 Фотосинтез
Глава 16 Липидный обмен
Глава 17. Метаболизм аминокислот.
Глава 18. Метаболизм нуклеиновых кислот.
Глава 19. Репликация, повреждение и восстановление ДНК
Глава 20 Биосинтез и процессинг РНК
Глава 21 Биосинтез белка
Глава 22. Регуляция экспрессии генов










