[Официальная подлинная] эпико -эпикорабильность границы хроматиноматической структуры Функциональное ядерное малочное тело позиционирование ДНК метилирование Верно
Цена: 1 138руб. (¥53.84)
Артикул: 23862836847
Вес товара: ~0.7 кг. Указан усредненный вес, который может отличаться от фактического. Не включен в цену, оплачивается при получении.
Описание товараПродавец:清华大学出版社官方旗舰店
Рейтинг:
Всего отзывов:0
Положительных:0
Добавить в корзину
Другие товары этого продавца
¥491 036руб.
¥67.351 424руб.
¥1082 283руб.
¥491 036руб.
| |||||||
| |||||||
| Заголовок: | Epico -Ectopic Frontier |
| Цены книг | ￥ 69,8 |
| Автор книги: | Cai Lu (редактор) |
| Издатель | Tsinghua University Press |
| Дата публикации: | 2012 |
| ISBN-номер | 9787302308171 |
| формат: | 16 |
| Фрагментация: | Оплата в мягкой обложке |
| Количество страниц: | Страницы 285 |
| Издание: | Первое издание |
 |
| «Урегулирование поселения» разделено на 11 глав, включая структуру и функцию хроматина, позиционирование ядерного тела, изменение хроматина, самоомодификацию групповых яиц, метилирование ДНК и сплайсинг РНК. Прогресс, эпигенетические исследования экспериментальных технологий, эпигенетическая генетическая база данных и очевидные генетические функции.На основании базовых знаний об эпигенетике в сочетании с последними результатами научных исследований дома и за рубежом в искусстве система «Epicorious Genetic Frontiers» суммирует расширенный прогресс текущих перспектив генетики. |
 |
Глава 1 Структурная и функциональная структура окраски и функция 1.1 Структура и функция ядра 1.1.1 Структура ядра 1.1.2 Функция ядра 1.2 Структура хроматина L.2.1 хроматин волокна 1.2.2 Хроматин делится на нормальный окрашивание хроматина и гетерогенность 1.3 Ядерное маленькое тело 1.3.1 Откройте для себя историю 1.3,2 ДНК -структура метилирования 1.3.3 Фаза 1,4 хромосома 1.4.1 Химический состав хромосомы 1.4.2 ДНК хромосомы 1.4.3 Характерная структура хромосомы 1.5 Ядерная структура и функция 1.5.1 Химический состав ядерного ядра 1.5.2 Структура ядерного ядра 1.5.3 Образование ядерного ядра 1.5.4 Функция ядерного ядра Рекомендации Глава 2 Позиционирование малого тела ядерного тела 2.1 Экспериментальная диаграмма малого позиционирования тела на геноме 2.1.1 Основная стратегия геномного малого ядерного положения малого тела 2.1.2 Схема положения ядерного тела геномной шкалы 2.2 Общий режим распределенного распределения ядерного тела на геноме 2.2.1 Связанные с транскрипцией ДНК сайты находятся рядом с распределением малого тела ядерного тела 2.2.2 РАСТИЧЕСКАЯ ПЕРЕЧЕНИЯ ДНК -копии, избивая небольшие ядерные распределения маленького тела 2.2.3 Модель «статистическое положение» малого позиционирования тела 2.3 Теоретические исследования небольшого позиционирования топена 2.3.1 от последовательности ДНК до ядерного малого положения тела 2.3.2 Физические свойства, основанные на прогнозировании структуры ДНК 2.3.3 Процветающий фактор позиционирования ядерного небольшого тела 2.4 2.4.1 Ядерный маленький кусочек тела 2.4.2 Влияние структуры хроматина с высоким уровнем громкости 2.5 Небольшое ядерное позиционирование и регуляция экспрессии генов 2.6 Резюме и перспективы Рекомендации Глава 3 Окрашивание для устанки 3.1 Обзор реинтеграции хроматина 3.2 комплекс SWI/SNF 3.2.1 Композиция комплекса SWI/SNF 3.2.2 Домен и функция комплекса SWI/SNF 3.2.3 Комплекс SWI/SNF и рак 3.3 комплекс NWI 3.3.1 Композиция комплекса ISWI 3.3.2 Функция комплексов ISWI 3.4 CHD комплекс 3.4.1 Композиция комплекса с CHD 3.4.2 Положение и режим экспрессии ткани белка CHD -белка 3.4.3 Роль белка ИБС в процессе изменений в монетах сборки хроматина 3.4. 3.4.5 Расширение белка с ТБА и транскрипции 3.4.6 Белок с ХБ на стадии развития и дифференциации 3.4.7 ИБС белок и заболевание человека 3.4.8 Сводка и перспективы 3.5 Комплекс INO80 3.5.1 Композиция комплекса INO80 3.5.2 Функции комплекса INO80 3.5.3 SWR1 Complex Composition 3.5.4 Функция комплекса SWR1 3.5.5 Сводка и перспективы 3.6 Режим и механизм хроматинального изменения и механизм 3.6.1 Режим реконструкции хроматина 3.6.2 Хроматин Тяжелый механизм 3.7 Резюме и перспективы Рекомендации Глава 4 Групповая модификация белка 4.1 Обзор модификации белка группы 4.1.1 Классификация и свойства группы белка 4.1.2 Типы модификации белка 4.2 Групповые модифицированные ферменты и связанные комплексы 4.2.1 Acelase и ее сложная 4.2.2 Группа белка норреаза 4.3 Группа вариантов белка и его украшение 4.3.1 Обзор группы белков 4.3.2 Группа модификации варианта белка 4.4 Группа белковых паролей Рекомендации Глава 5 Метилирование ДНК 5.1 Обзор метилирования ДНК 5.2 Режим распределения метилирования ДНК истинной биологической биологической ДНК 5.3 Система модификации метилирования ДНК истинной биологической биологической ДНК 5.3.1 ДНК метилаза метастазы 5.3.2 Белок, связывающий метилирование, белок 5.4 Метилирование ДНК и стабильность генетического материала 5.4.1 Инициатива метилирования ДНК и репликации ДНК 5.4.2. Метилирование ДНК и фиксации несоответствия 5.4.3 Метилирование ДНК и транспозитов инактивированы 5.5 ДНК -метилирование и регуляция экспрессии генов 5.5.1 Метилирование ДНК непосредственно влияет на активность связывания некоторых транскрипционных факторов 5.5.2.2 ДНК -метилирование, связывающее белок и подавление транскрипции 5.6 Взаимосвязь между метилированием ДНК и другой таблицей -просмотром генетической модификации 5.6.1 ДНК -метилирование и положение ядерного положения 5.6.2 ДНК -метилирование и модификация группы белка 5.6.3 ДНК -метилирование и не -кодирующая РНК Рекомендации Глава 6 Механизм генерации EPICO с вариабельными шлепками РНК 6.1 Введение 6.2 Основной механизм редактирования переменных 6.2.1 Основная концепция редактирования переменных 6.2.2 Основные типы редактирования переменных 6.2.3 Основной механизм редактирования переменных 6.3 Механизм транскрипции и редактирования одновременно 6.4 Контроль приема сдвига сдвига РНК -полимеразы ⅱ Скорость расширения 6.5 Кажущийся генетический механизм редактирования переменной 6.5.1. Редактирование и позиционирование переменной ядерной тела 6.5.2. 6.5.3 Редактирование переменных и метилирование ДНК 6.5.4 Редактирование переменных и варианты группового белка 6.5.5 РНК -редактирование РНК и переменной 6.5.6 Новые модели редактирования переменных Нимфо Глава 7 Не -кодовая РНК -исследования прогресс Глава 8 Прогресс исследований по фальшивым генам Глава 9 Введение в экспериментальные исследовательские экспериментальные технологии Глава 10 Введение в базу данных, связанной с гиперсменной наследией Глава 11 Функция гиперсменной генетики Рекомендации |
 |
«Epico -Picons Frontier» может использоваться в качестве ссылки для персонала, занимающегося исследованиями в области наук о жизни, а также может использоваться в качестве учебников для аспирантов, таких как генетика и другие связанные с ним специалисты в колледжах и университетах. |
 |
Страница авторских прав: Иллюстрация: 3) MOF.МОФ белок также является членом семейства миста.У плодовых мух белок MOF играет важную биологическую функцию в регуляции транскрипции и компенсации дозы.Некоторые исследования показали, что MOF обладает группой белковой ацелазной активности, которая может быть белком ацетильных плодов H4.В in vitro фрагменты реструктуризации MOF включают в себя специальные различия модификации группы белка, которые аналогичны ESAL.Он может сильно иметь ацетил H4, но функции ацетил H2A и H3 слабы (Smith et al., 2000). 4) TIP60.TIP60 (60 кДа) - первый обнаруженный белок семьи Myst.Роль TIP60 показывает взаимосвязь между активацией генов и ацетилизация гистонов.Структура реорганизации TIP60, которой не хватает N -END, но содержит область семейного семейства Myst той же исходной области, обладает активностью витроцериновой ацелазы. 5) Моз и Морф.MOZ (моноцитарная лейкоза цинкового белка) является еще одним белком семейства Myst, который участвует в лейкемии, вызванном другим специфическим заболеванием человека.Когда специфические хромосомы лейкоза острой системы восприимчивы, люди обнаруживают слияние двух групп белковой акулазы MOZ и CBP.Это построило 90 % химерный белок, который был объединен MOZ (включая его семейство Myst и домен цинка). Область активного взаимодействия. Другим белком Myst Family является MORF (MOZ, связанный с фактором).MORF и MOZ имеют сходство последовательности.С точки зрения всей последовательности, MORF и MOZ имеют высокую гомологию, не ограничиваясь только общей областью семейства миста.Как клетки насекомых, так и бактериальные реорганизации могут быть ацетиллизированным групповым белком, который особенно похож на ацетил H3 и H4.Кроме того, белок, полученный от насекомых, также может быть ацетилцерием, особенно белок H4.Другое открытие состоит в том, что конец MOR -FN содержит область (включая два цинковых пальца), в которой ацетилизация.Кроме того, конец MORFC содержит домен активации, который все еще может играть функцию, когда отсутствует домен ацетилана белка. 6) HBO 1.Четвертый белок семейства Myst человека - HBO 1 (гистон ацетилтрансфкрас, связанный с ORC).Это было обнаружено на основе взаимодействия с суб -подъездом ORC 1 начального идентификационного комплекса ORC.ORC является консервативным во всем ядерном существе.ORC также имеет функции, связанные с транскрипцией. Основываясь на клонированном теле HB0 1 и его гомологичной Myst Family, была изучена функция гистон ацелазы.Благодаря специальному антителу HBO 1 комплекс, содержащий HBO 1, отделяется от ядерного экстракта.Хотя не обнаружено, что реорганизация HBO 1 может быть ацетилированным белком свободной группы, он показывает определенную группу белковой ацелазной активности, поскольку он может наблюдать за ацетогенизацией очень слабой белки ядерной группы. |
